タンパク質の高次構造は、その機能と密接に関連しています。細胞内でタンパク質は他のタンパク質や核酸との相互作用、翻訳後修飾などを通じて絶えず構造変化を起こしており、これらの構造ダイナミクスがシグナル伝達や細胞機能の制御に重要な役割を果たしています。このため、細胞内プロテオームの構造変化を網羅的に解析する「構造プロテオミクス」は、生命象の分子基盤を理解する上で不可欠です。しかし、従来のタンパク質構造プロテオミクス手法では、標識ペプチドの不均一性や標識化されたペプチドの検出感度の低さがプロテオーム規模の解析の障壁となっていました。　前田朝登 薬学研究科博士後期課程学生、小形公亮 同助教、石濱...

足立大宜 農学研究科特定研究員、宋和慶盛 同助教、加納健司 名誉教授、竹井利忠 金沢大学博士前期課程学生、西山琢巳 同博士前期課程学生（研究当時）、山下哲 同准教授、片岡邦重 同教授らの共同研究グループは、大腸菌由来の銅排出酸化酵素（CueO）における直接電子移動型酵素電極反応（DET型反応）を解析し、銅イオンの結合が引き起こす活性調節機構を解明しました。　CueOは、細胞内の銅恒常性を維持するため、毒性の高い1価銅イオン（Cu+）を2価銅イオン（Cu2+）へと酸化する重要な役割を担っています。また本酵素は、電極から電子を受け取り、酸素を水へ...