タンパク質の高次構造は、その機能と密接に関連しています。細胞内でタンパク質は他のタンパク質や核酸との相互作用、翻訳後修飾などを通じて絶えず構造変化を起こしており、これらの構造ダイナミクスがシグナル伝達や細胞機能の制御に重要な役割を果たしています。このため、細胞内プロテオームの構造変化を網羅的に解析する「構造プロテオミクス」は、生命象の分子基盤を理解する上で不可欠です。しかし、従来のタンパク質構造プロテオミクス手法では、標識ペプチドの不均一性や標識化されたペプチドの検出感度の低さがプロテオーム規模の解析の障壁となっていました。　前田朝登 薬学研究科博士後期課程学生、小形公亮 同助教、石濱...

市川小夏 農学研究科修士課程学生（現：同博士後期課程学生）、足立大宜 同特定研究員、北隅優希 同准教授、白井理 同教授、宋和慶盛 同助教、宮田知子 大阪大学特任准教授、牧野文信 同招へい准教授、難波啓一 同特任教授らの共同研究グループは、Gluconobacter oxydansという酢酸菌由来の膜結合型アルコール脱水素酵素（ADH）の膜結合領域を同定し、界面活性剤フリーのADH可溶化変異体を開発しました。また、本変異体の電極触媒活性が野生型組み換えADH（rADH）の約2倍程度に向上していることを明らかにしました。　酸化還元酵素は、常温・常圧・中性で高い選択性を有す...

村井正俊 農学研究科教授、横山謙 京都産業大学教授を中心とする共同研究グループは、ウシ心臓由来ミトコンドリアから調製したサブミトコンドリア粒子を用い、クライオ電子顕微鏡による単粒子解析によって、ミトコンドリア内膜タンパク質を、膜を壊さない本来の状態（ネイティブ状態）で構造解析しました。　その結果、ATP合成酵素（FoF1）がIF1タンパク質で連結された二量体として存在し、さらにそれらが会合した四量体構造がミトコンドリア内膜中に実在することを初めて明確に示しました。この四量体は膜を強く湾曲させ、ミトコンドリアのクリステ形成に重要な役割を果たすと考えられます。また、ATP合成酵素の回転リン...